Несмотря на применение различных методик (химических, физических, в том числе электрофоретических, центрифугирования с охлаждением, ионообменной хроматографии и др.), не удалось до сих пор представить химической идентификации ревматоидного агглютинирующего фактора.
Можно считать установленным, что этот фактор не диализируется, сохраняет активность при прогревании в течение 30 минут при температуре 80˚ но теряет ее при температуре 80°, сохраняет активность при замораживании на протяжении 5 месяцев и при повторном замораживании и оттаивании.
Многочисленные исследования по фракционированию и установлению связи ревматоидного фактора с белковыми и другими фракциями крови привели к основному выводу, что, будучи выделен с помощью ионообменной хроматографии, он представляет собой медленно двигающийся компонент γ-глобулиновой фракции, который значительно удален от главной части γ-глобулина [Лоспаллюто и Зифф (Lospalluto, Ziff, 1956)].
Исследованиями Сварц (1958), Франклина, Кункеля, Мюллер — Эбергарда и Гольмана (1957) и др. с применением ультрацентрифугирования и электрофореза установлено в сыворотке больных инфектартритом с резко положительной реакцией агглютинации сенсибилизированных эритроцитов барана наличие высокомолекулярного белкового комплекса.
Электрофоретически этот комплекс мигрировал как γ-глобулин, имел коэффициент осаждения около 22S и легко разделялся на две фракции: одна с коэффициентом осаждения 7S, другая — 19S. В сыворотке ни у одного из 37 контрольных здоровых лиц этот комплекс не обнаружен.
Было установлено, что наибольшей серологической активностью обладал компонент 19S. Это и приводит к мысли, что γ-глобулин 19S, или микроглобулин 19S (Сварц), является главным действующим началом в реакции агглютинации Ваалера — Роуза.
«Клиника коллагеновых болезней»,
А.И.Нестеров, Я.А.Сигидин