Откуда берутся инфекционные белковые частицы под названием прионы? Вследствие скопления неправильно упакованных белков, прионы вызывают нейродегенеративные нарушения у людей и животных, такие как болезнь «бешеной коровы» (Крейтцфельдта-Якоба). Прионы провоцируют неправильное упаковывание белков и скопление «белковых копий» упакованных должным образом, но для этого им необходим некий толчок. Биохимики из Медицинской школы университета Эмори установили дрожжевой белок под названием Lsb2, который может вызывать стихийное формирование прионов. Этот нестабильный, быстро распадающийся белок тесно связан с клеточным стрессом, таким как высокая температура.
Свойства Lsb2 также демонстрируют приобретенную способность клеток управлять и регулировать формирование прионов. Исследование дрожжей показало, что иногда прионы могут фактически помогать клеткам приспосабливаться к различным условиям. Результаты исследования опубликованы 22 июля в журнале молекулярной биологии клетки (Journal of Molecular Cell Biology). Руководителем исследования является Кит Вилкинсон, доктор философии, профессор биохимии в Медицинской школе университета Эмори. Первым автором является старший научный сотрудник, доктор философии Татьяна Чернова. Агрегированная форма белков, связанная с несколькими другими нейродегенеративными болезнями, такими как болезнь Альцгеймера, Паркинсона и Хантингтона, при определенных обстоятельствах может действовать аналогично прионам.
Результаты исследования команды Эмори помогают понять, как воздействие стресса на клетку может привести к ядовитому скоплению белка при различных болезнях человека. «Прямого человеческого гомолога Lsb2 не существует, но, возможно, существует белок, выполняющий эту же функцию. Обнаруженный учеными механизм «запуска» может больше сказать о других типах скопления белка, чем о стандартных прионах у людей, и может быть наиболее полезен для исследования формирования скоплений при таких заболеваниях, как болезнь Хантингтона», — говорит Вилкинсон.
По всей вероятности, сам Lsb2 не формирует устойчивые прионы. Он скорее связывается с и способствует агрегации другого белка, Sup35, который и формирует прионы. «Согласно нашей теории, стресс служит причиной повышения уровня Lsb2, что приводит к накоплению неправильно упакованных прионных белков. Lsb2 защищает такие вновь образовавшиеся прионные частицы от механизма контроля качества», — говорит Вилкинсон.
Журнал молекулярной биологии клетки
Источник: medicaldaily.com
Перевод: Medkurs.ru