Группе американских исследователей удалось обнаружить принципиальные различия в молекулярной структуре синтетических и натуральных прионов, о которых ранее не было известно. Как утверждают авторы работы, именно эти отличия и объясняют различия в инфекционных свойствах искусственных и природных молекул, одновременно с этим открывая путь для понимания механизмов действия прионов в человеческом организме.
Здесь стоит напомнить, что под термином «прион» понимается особый инфекционный агент, представляющий собой аномальную модификацию амилоидного белка мембран нервных клеток под названием PrP (прионный белок). Данная модификация выступает в качестве катализатора процессов превращения нормальных молекул PrP в себе подобные, причем нормальный белок называется PrPC, а видоизмененный (прион) – PrPSc. Такое перерождение мозговой ткани приводит к ее повреждению с образованием множества небольших полостей, что делает головной мозг больного чем-то похожим на губку.
Некоторое время назад учеными проводились эксперименты, в ходе которых несколько аналогов прионов были синтезированы генноинженерным методом. Правда, как выяснилось впоследствии, инфекционные свойства таких белков оказались гораздо менее выраженными, нежели у «исходных прототипов». Что же касается причин этого явления, до последнего времени они оставались неясными, так как под электронным микроскопом природные и синтетические молекулы практически ничем не отличались друг от друга.
Как сообщает на своих страницах интернет-ресурс medportal.ru, Стэнли Прузинер (Stanley Prusiner) из Калифорнийского университета в Сан-Франциско (который, кстати, получил в свое время Нобелевскую премию за открытие прионов), профессор биологии Джеральд Стаббс (Gerald Stubbs) из Университета Вандербильта в Нэшвилле, штат Теннеси, а также их коллеги решили изучить структуру натуральных и искусственных прионных молекул, используя в этих целях методику дифракционной рентгенографии.
Результаты исследования показали, что форма синтетических прионов напоминает приставную лестницу, тогда как натуральные молекулы обладают куда как более сложной трехсторонней цилиндрической структурой. Если учесть то обстоятельство, что биологические свойства белков напрямую зависят от их структуры, то теперь становится понятным, почему настолько отличаются инфекционные свойства искусственных и природных молекул. Более того, авторы работы подчеркивают, что полученные данные открывают путь к созданию более точных синтетических копий прионов, которые помогут понять механизмы их действия в человеческом организме, а впоследствии и найти лекарства от вызываемых ими заболеваний.
В заключение остается напомнить, что самыми распространенными и изученными прионными заболеваниями человека являются так называемая куру, а также болезнь Крейцфельда-Якоба. Обе эти болезни характеризуются достаточно медленным проявлением, которое может занимать до нескольких десятков лет. В качестве симптомов отмечается прогрессирующие нарушения памяти и мыслительных функций (иначе говоря – деменция), которые в конченом итоге приводят к гибели больного. Что же касается причин образования прионов, то в качестве них могут выступать спонтанное возникновение, генетическая предрасположенность, а также попадание прионов извне, являющееся последствием нейрохирургических манипуляций, каннибализма и употребления в пищу мозга больных животных.
Ссылки по теме:
Прионные инфекции преодолевают межвидовой барьер с образованием новых прионов
Новая прионная инфекция унесла жизни десяти американцев