5. Сложные белки

Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов — простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы.

1. Гликопротеины (содержат углеводы).
2. Липопротеины (содержат липиды).
3. Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).
4. Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).
5. Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).
6. Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Гликопротеины. Простетические группы этих белков представлены углеводами и их производными.

Углеводы подразделяются на три группы:

1. моносахариды (альдозы, кетозы);
2. олигосахариды (дисахариды, трисахариды и т.д.);
3. полисахариды (гомополисахариды, гетерополисахариды).

Гомополисахариды построены из моносахаридов только одного типа, а гетерополисахариды содержат разные мономерные звенья.

Гомополисахариды по функции бывают структурными и резервными.

Крахмал — резервный гомополисахарид растения. Построен из остатков -глюкозы соединенными между собой -гликозидными связями.

Гликоген — главный резервный гомополисахарид человека и высших животных. Построен из остатков -глюкозы. Содержится во всех органах и тканях. Наибольшее его количество обнаружено в печени и мышцах. Его молекула сильно разветвлена.

При гидролизе гликоген расщепляется через ряд промежуточных продуктов до глюкозы. В организме человека содержится 2 типа углеводосодержащих белков — гликопротеины. Они отличаются структурой и функциями.

Гликопротеины содержат от 1 до 30 % углеводов, которые прочно связаны с белковой частью молекулы. Они представлены различными моносахаридами, их ацетил-амино-производными, дезоксисахаридами, нейраминовыми и сиаловыми кислотами. Они могут быть также представлены линейными или разветвленными олигосахаридами.

Функции гликопротеинов:

1. большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);
2. большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);
3. большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов):
   1. иммуноглобулины;
   2. групповые вещества крови;
   3. фибриноген, протромбин;
   4. гаптоглобин, трансферин;
   5. церулоплазмин;
   6. мембранные ферменты;
   7. гормоны (гонадотропин, кортикотропин).

Связь между углеводными компонентами и белковой частью в гликопротеинах ковалентно-гликозидная, через ОН группы серина, треонина, или NH группу лизина, аспарагина, глутамина.

Протеогликаны.

Углевод в этих белках составляет основную часть молекулы (до 95 %).Углеводы представлены высокомолекулярными гетерополисахаридами. Их называют гликозаминогликанами — это линейные неразвлетвленные полимеры. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц. Углеводы и белки в молекулах протеогликанов связаны гликозидными связями через гидрокси-группы серина, треонина и NH2-лизина, аспарагина и глутамина.

Молекулы протеогликанов прекрасно гидратируются благодаря большому количеству функциональных ионизированных групп. Этим объясняется их эластичность, растяжимость, слизистый характер. Они способны также связовать ионы Nа+, поэтому они учавствуют в регуляции водно-солевого обмена.

Структурные и функциональные отличия гликопротеинов и протеогликанов.

Липопротеины — сложные белки. Их простетическая группа представлена разнообразными липидами. Существует несколько классов липидов. Каждый из них выполняет специфическую биологическую функцию.

Структурная классификация липидов.

1. Простые. Неполярные:

   1. омыляемые;

   2. жиры (триаглицерины);

   3. воска (эфиры);

   4. неомыляемые;

   5. стероиды (холестерин).

2. Сложные. Полярные. Омыляемые:

   1. глицерофосфолипиды;

   2. сфингофосфолипиды;

   3. гликолипиды.

Обязательным структурным компонентом всех классов липидов (кроме холестерина) являются жирные кислоты. Все жирные кислоты — это длинноцепочечные органические кислоты. Содержат одну карбоксильную группу СООН и длинный неполярный гидрофобный хвост. Поэтому липиды нерастворимы в воде. Они бывают насыщенными и ненасыщенными.

Насыщенные: пальмитиновая, стеариновая, цереброновая.

Ненасыщенные: олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая.

Триаглицерины — сложные эфиры трехатомного спирта глицерина с высшими жирными кислотами. В организме находятся в форме протоплазматического жира и в форме запасного, резервного жира. ТАГ относятся к омыляемым липидам, т. е. подвергаются гидролитическому расщеплению. Ферменты, расщепляющие жиры, называются липазами.

Воска — сложные эфиры высших жирных кислот и высших одно- и двухатомных спиртов с числом атомов углерода от 16 до 22. Они образуют водоотталкивающие покрытия кожи, волос у человека, шерсти у животных, перьев у птиц, листьев и плодов растений.

Стероиды — в основе их структуры — углеводный скелет стерина. Главный их представитель — холестерин. В тканях он находится в свободном виде или в форме эфира с высшими жирными кислотами (стериды). Холестерин является обязательным компонентом биологических мембран.

К этой же группе стероидов относятся важнейшие биологически активные производные холестерина.

1. Желчные кислоты.

2. Стероидные гормоны.

3. Витамины группы В.

Фосфолипиды — большая группа различных по строению омыляемых липидов, являющихся обязательными компонентами биомембран. Их молекулы содержат наряду с углеводородными цепями полярную ионизированную часть. Фосфолипиды не запасаются клеткой. Они постоянно обновляются.

Фосфолипиды делятся на:

1. глицерофосфолипиды — состоит из фосфатидной кислоты и спирта;

2. сфингофосфолипиды — второй важный класс мембранных липидов;

3. гликолипиды — разновидность сфинголипидов.

В них отсутствует фосфорная кислота, но есть углеводный компонент.

Функциональная классификация липидов:

1. резервные;

2. структурные;

3. транспортные.

Транспортные и плазменные липопротеины.

В плазме крови присутствуют свободные липопротеины. Они в отличие от остальных липидов растворимы в воде. Это объясняется строением их комплексов.

Различают 4 класса плазменных липопротеинов:

1. хиломикроны;

2. липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП);

3. липопротеины низкой плотности (ЛПНП);

4. липопротеины высокой плотности (ЛПВП).

Классификация липопротеинов зависит от их плотности. Плотность — от содержания в них липидов. Чем больше липидов, тем ниже плотность.

Строение плазменных липопротеинов напоминает мицеллу. Ядро их состоит из неполярных гидрофобных липидов. Наружный слой — из полярных частей молекул фосфолипидов и белков. Такое строение обеспечивает растворимость липопротеинов в плазме.

Функции транспортных липопротеинов.

Все липопротеины выполняют транспортную роль. Они переносят экзогенные, всосавшиеся из кишечника триаглицериды и холестерин к жировым депо и печени. От печени, где синтезируются эндогенные фосфолипиды и холестерин, они транспортируются ко всем внутренним органам, где используются. Поэтому липопротеины плазмы называют транспортными формами липидов. Каждый класс липопротеинов транспортирует ту фракцию липидов, которая в нем преобладает.

В стабилизации молекул структурных и свободных липопротеинов участвуют нековалентные силы.

1. Гидрофобные — между гидрофильными радикалами жирных кислот и гидрофобными радикалами аминокислот.

2. Ионные — электростатические связи между ионизированными группами молекул аминокислот и фосфолипидов.

Фосфопротеины — сложные белки. Их простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина.

К фосфопротеинам относятся казеины — белки молока, вителлины — яичного желтка, овальбумин — белок куриного яйца. Большое количество их содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины являются источником энергетического и пластического материала.

Металлопротеины кроме белка содержат ионы одного или нескольких металлов. Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.

Пример металлопротеинов:

1. ферритин, трансферрин — Fe;

2. алкогольдегидрогеназа — Zn;

3. цитохромоксидаза — Cu;

4. протеиназы — Mg, К;

5. АТФ-аза — Na, К, Са, Мg.

Как правило, металлопротеины — ферменты. Ионы металлов выполняют следующие функции:

1. являются активным центром фермента;

2. служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;

3. служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

Обмен нуклеопротеинов.

Нуклеопротеины — это сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) или РНК (рибонуклеиновая кислота). В живом организме нуклеиновые кислоты находятся в диссоциированном состоянии. В составе белковых компонентов очень много положительно заряженных аминокислот — аргинина и лизина, поэтому их можно отнести к поликатионам (гистоны). Белковые компоненты подвергаются обмену, как простые белки.

Обмен нуклеиновых кислот.

Молекулы нуклеиновых кислот заряжены отрицательно, поэтому они образуют с положительно заряженными белковыми компонентами ионные связи.

Нуклеиновые кислоты — линейные (реже — циклические) гетерополимеры, их мономерами являются мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из трех частей:

1. азотистого основания (у всех нуклеиновых кислот);

2. пентозы (рибозы у РНК или дезоксирибозы у ДНК) — вместе они составляют нуклеозид;

3. остатка фосфорной кислоты. Номенклатура различных мононуклеотидов представлена в таблице.

Номенклатура нуклеотидов.

ТМФ встречается только в ДНК, а УМФ — только в РНК. Если в составе мононуклеотида имеется дезоксирибоза, то в начало его названия добавляется приставка "дезокси".

В составе нуклеиновых кислот мононуклеотиды связаны 3, 5-фосфодиэфирными связями между рибозами (дезоксирибозами) соседних мононуклеотидов через остаток фосфорной кислоты. Поэтому, если молекула нуклеиновой кислоты не является циклической, концы ее различны.

Один из них обозначается как 3-конец, а другой — 5-конец. Начальным считается 5-конец.

Молекулярная масса нуклеиновых кислот сильно варьирует, но в целом очень большая, особенно у ДНК. В ядре клетки человеческого организма содержится 46 молекул ДНК, в составе каждой из них — 3,5 млрд пар мононуклеотидов. В митохондриях есть циклическая ДНК, ее молекула содержит 16 тыс. пар мононуклеотидов. Сначала была расшифрована структура митохондриальной ДНК. В ней закодирована информация о строении 13-ти полипептидных цепей, 2-х рибосомальных РНК и 22-х транспортных РНК. Поскольку митохондриальная ДНК не связана с белковыми компонентами, она сильнее подвержена мутациям, по сравнению с ядерной. Известно много митохондриальных генетических заболеваний, связанных с ее мутациями, проявляющихся нарушениями тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. В отличие от ядерной РНК, наследование таких нарушений идет только по материнской линии.

Общее количество белков, закодированных в человеческой ДНК, не превышает 100 тыс. В настоящее время геном человека полностью расшифрован.

• 1. Общие сведения о белках
• 2. Функции белков
• 3. Строение белков
• 4. Физико-химические свойства белков