1. Функции и виды мышечной ткани

Мышечная ткань составляет 40 % от веса тела человека. Биохимические процессы, протекающие в мышцах, оказывают большое влияние на весь организм человека.

Функция мышц — и постоянной температуре. Ни один искусственный механизм к этому не способен. Механическое движение, в котором химическая энергия превращается в механическую при постоянном давлении.

Поперечно-полосатая мускулатура.

Функциональная единица — саркомер.

Толстая нить. Состоит из молекул белка миозина. Миозин — крупный олигомерный белок, молекулярная масса 500 кДа, состоит из 6 субъединиц, попарно одинаковых.

Тяжелая цепь: на С-конце — -спираль, на N-конце — глобула. При соединении двух тяжелых цепей С-концевыми участками образуется суперспираль. Две легкие цепи входят в состав глобулы (головки). Стержневой участок суперспирали имеет 2 отдела, где спирали оголены — эти места открыты для действия протеолитических ферментов и имеют повышенную подвижность.

Свойства миозина.

В физиологических условиях (оптимальные pH, температура, концентрации солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками ("конец в конец", "бок в бок") с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными.
Молекула миозина обладает ферментативной активностью (АТФ-азная активность: АТФ + Н₂О—>АДФ + Ф). Активные центры расположены на головках миозина.

Стадии ферментативной реакции.

1-я стадия
Сорбция субстрата. В ходе этой стадии АТФ фиксируется на адсорбционном участке активного центра головки миозина.
2-я стадия
Гидролиз АТФ. Происходит на каталитическом участке активного центра головки. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке.

Примечание: чистый миозин in vitro обладает АТФ-азной активностью, но она очень низка.
3-я стадия
Миозин способен взаимодействовать с актином тонких нитей. Присоединение актина к миозину увеличивает АТФазную активность миозина, в результате скорость гидролиза АТФ возрастает в 200 раз. Ускоряется именно 3-я стадия катализа. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Примечание: чистый миозин обладает ферментативной активностью, но она очень низкая.

Миозин своими головками способен взаимодействовать с актином (актин- сократительный белок), входящим в состав тонких нитей.

Присоединение актина к миозину мгновенно увеличивает АТФ-азную активность миозина (больше, чем в 200 раз). Актин является аллостерическим активатором миозина.

Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка:

сократительный белок актин;
регуляторный белок тропомиозин;
регуляторный белок тропонин.

Актин — небольшой глобулярный белок, его молекулярная масса — 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.

В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.

Механизм мышечного сокращения.

Сродство комплекса "миозин-АТФ" к актину очень низкое.
Сродство комплекса "миозин-АДФ" к актину очень высокое.
Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка — поворот головки миозина.

1-я стадия
Фиксация АТФ на головке миозина.
2-я стадия
Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.
3-я стадия
Образование комплекса "актин-миозин". Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.
4-я стадия
Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Головки миозина "работают" циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется "весельным механизмом" мышечного сокращения.

Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ — в пробирке происходило мышечное сокращение.

Регуляция мышечного сокращения. Тропомиозин.

Фибриллярный белок, молекулярная масса — 70 кДа. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.

Тропонин.

Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ) — отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин С (ТнС) — Ca₂+-связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.

Тропонин I (ТнI) — ингибиторная субъединица — это ненастоящий ингибитор — он тоько лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин "С" не связан с Са₂+.

Далее по теме: