Пропротеины представляют собой неактивные белки, из которых в результате ферментативного отщепления части молекулы образуется функционирующий белок, например гормон инсулин из проинсулина.
Если речь идет о ферменте, то белок-предшественник называют проферментом (энзимогеном). Например, профермент трипсиноген из поджелудочной железы превращается в тонкой кишке в активный пищеварительный фермент, расщепляющий белки — трипсин: фермент энтерокиназа отщепляет 6 аминокислотных остатков от конца цепи. В результате этого новая концевая группа изолейцин-валин становится частью каталитического центра и делает белок функционально активным. Таким образом, при процессинге белка-предшественника фермент активируется с помощью второго фермента, играющего роль регулятора.
У различных ферментов активность изменяется при ковалентном обратимом присоединении фосфата. Такое фосфорилирование осуществляют протеинкиназы с помощью АТР (белок + АТР (r) фосфорилированный белок + АДР), а дефосфорилирование — фосфатазы (фосфорилированный белок (r) белок + фосфат).
Примеры таких ферментов:
-
фосфорилаза А, которая играет важную роль в обмене углеводов в печени и мышцах и фосфоролитически отщепляет глюкозо-1-фосфат от гликогена;
-
упомянутый выше комплекс пируватдегидрогеназы.